Прогрессы в биологии окружающей среды, 7(1): 104-108, 2013
ISSN 1995-0756
Это журнал с рецензией, и все статьи профессионально проверяются и рецензируются
Корреспондент Автор
Али Алкалади, кафедра биологических наук, научный факультет Университета короля Абдулазиза,
Северный кампус, почтовый ящик 11508, Джидда, 21463, Саудовская Аравия.
: alkaladi@kau.edu.sa ; Phone: +966 540424039; +966 26435219
Влияние дефицита цинка и добавок на сигнализацию инсулина у куриц
Али Алкалади
Департамент биологических наук, научный факультет, университет короля Абдулазиза, Северный кампус, почтовый ящик
11508, Джидда, 21463, Саудовская Аравия.
Али Алкалади: Влияние дефицита цинка и добавок на сигнализацию инсулина у куриц
АБСТРАКТ
Целью исследования является изучение влияния либо дефицита цинка (Zn) или добавок на инсулин.
синтез и мышечные сигналы инсулина у куриц. Всего было разделено 90 однодневных бройлеров Хаббарда
в трех группах; Контрольная группа (GI), группа с дефицитом Zn (GII) и группа с дополнением Zn (GIII). После 21
дни, кровь, поджелудочная железа, печень и мышцы бедра были взяты для исследования глюкозы в крови, гликогена печени,
Инсулин сыворотки, поджелудочная цитозолическая Zn, рецептор инсулина (IR), фосфорилирование рецептора инсулина (IRP), инсулин
субстрат-1 рецептора (IRS-1), серин/тереонинкиназа (AKT), фосфоинозитид-3-киназа (PI3K) и глюкоза
Концентрации транспортного белка 4 (GLUT4), экспрессии генов IR и IRS-1. Результаты показали, что Zn
дефицит приводит к снижению гликогена печени, сыворотки инсулина, поджелудочного цитозольного Zn, IRP, AKT, PI3K и
Концентрации GLUT4 и повышение уровня глюкозы в крови, в то время как добавка Zn уважает результат. Так что это может быть
пришел к выводу, что дефицит Zn негативно влияет на синтез инсулина и мышечные сигналы инсулина, в то время как Zn
Дополнения обеспечивают синтез инсулина и сигналы инсулина у куриц.
Ключевые wrods:
Введение
Цинк является важным микроэлементом, необходимым для
функции более 300 ферментов и это
важные для клеточных процессов, таких как деление клеток и
апоптоз. Поэтому нарушения цинка
Гомеостаз связан с несколькими
болезни, включая сахарный диабет, заболевание
характеризуется высокой концентрацией глюкозы в крови
в результате снижения секреции или действия
инсулин. Цинковая добавка животных и людей
Было показано, что улучшает гликемический контроль в
Сахарный диабет 1 и 2 типа, две основные формы
сахарный диабет, но основной молекулярный
Механизмы прояснялись лишь медленно. Цинк
оказывает инсулиноподобное воздействие, поддерживая
трансдукция сигнала инсулина и уменьшение
производство цитокинов, которые приводят к бета-клеткам
смерть во время воспалительного процесса в
поджелудочная железа в ходе заболевания. Кроме того,
Цинк может играть важную роль в развитии
диабет, поскольку генетические полиморфизмы в гене
транспортер цинка 8 и в металлотионеине (МТ)-
Кодирующие гены могут быть
связанный с сахарным диабетом 2 типа [11].
Общее содержание Zn2+ млекопитающих
поджелудочная железа высока, и в основном локализирована на островке β-
клетка. Он играет важную роль как в инсулине
синтез и хранение. Действительно, это концентрация
достигнуть миллимоларных уровней во внутренней части плотного ядра
гранула, где два иона Zn2+ координируют шесть
мономеры инсулина для формирования гексамерной структуры на
на основе каких кристаллов инсулина [3].
Цинк играет решающую роль во многих клеточных функциях;
в результате как дефицит цинка, так и избыток свободного
Цинк токсичен для клеток млекопитающих. изобилие
цинк на клетку зависит от ткани и содержание цинка
бета-клетки поджелудочной железы являются одними из самых высоких в
тело. В бета-клетках предлагалось потребовать цинк
для нескольких этапов синтеза и высвобождения инсулина, но
Нет убедительных доказательств. После синтеза в
ER, проинсулин транспортируется в Гольги
аппарат, где незрелый, бледный секретарь
Создаются «програнулы». Эти гранулы содержат
проинсулино-цинковые гексамеры, которые являются далее
обрабатывается в зрелый инсулин и С-пептид
конвертазы прогормона PC1/3 и PC2. После
зрение, цинко-инсулиновые гексамеры образуют водорастворимые
кристаллы. Предполагается, что кристалл
формирование повышает степень конверсии
растворимый проинсулин в нерастворимый инсулин, но почти
нормальная проинсулиновая обработка происходит у пациентов с
мутированный гистидин-B10 инсулин, который не может
кристаллизации [6]. Существует множество исследований о роли
цинк в синтезе инсулина, хранении и глюкозе
гомеостаз у млекопитающих, но эта роль у курицы
неизвестно, поэтому это исследование было разработано для мониторинга
воздействие дефицита цинка и добавок на
105
Адвокат Environ. Biol., 7(1): 104-108, 2013
концентрация инсулина, синтез и механизм
действие на молекулярном и клеточном уровнях у куриц.
Материалы и методы
Птицы, диета и лечение:
Всего было использовано 90 однодневных цыплят.
В 21-м эксперименте. Птицы были случайно разделены
в три группы; Контрольная группа, сохраняемая на базале
диета дополняется 20 мг / кг добавленного Zn от
ZnSO4.7H2O содержать (48,37 мг/кг) Zn (NRC,
1994). Группа с дефицитом Zn, держалась на базальной диете, которая
содержат 28,37 мг/кг Zn и группу, дополненную Zn,
сохраняется на базальной диете, дополняемой 60 мг/кг
добавлено Zn из ZnSO4.7H2O, чтобы содержать (88.37
мг/кг) Zn. (Таблица I). Базальная кукурузная бобовая еда
диета была сформулирована для удовлетворения или превышения
требования к стартерным бройлерам (NRC, 1994), за исключением
для Zn и содержал 28,37 мг Zn/кг диеты на
на основе анализа [7]. Цыпляты сохранялись
на 24-часовом постоянном световом графике и разрешено
адлибитум доступ к экспериментальным диетам и водопроводной воде,
которые не содержали обнаруживаемого Zn.
Таблица 1: Состав базовой диеты бройлеров в возрасте от 1 до 21 дня (А)
Процент ингредиента Расчетный состав
Кукуруза 55.97 МЕ (ккал/кг) 2993
Соевая мука 36,00 КП(е) (%) 21,56
Соевое масло 3,60 Лис (%) 1,19
CaHPO4 H2O (b) 1,95 Мет (%) 0,54
CaCO3
( b) 1.16 Met + Cys (%) 0.91
NaCL( b) 0.30 Ca(e) (%) 1.10
Мет 0,20 Нефитатефосфат 0,46
Микропитательное вещество (с) 0,32 Зн (е) 28,37
Кукурузный крахмал + цинк (d) 0,50
(А) состав ингредиента и питательных веществ
на основе as-fed
b) класс реагента
с) предоставляется на килограмм рациона питания: витамин А (как
все-транс ретинол ацетат), 15 000 МЕ; холекальциферол,
3 900 IU; витамин Е (в виде all-rac-α-токоферол ацетата),
30 МЕ; витамин К (как менадион-бисульфат натрия),
3.0 mg; тиамин (в виде мононитрата тиамина), 2,4 мг;
рибофлавин, 9,0 мг; витамин В6, 4,5 мг; витамин B12,
0.021 mg; пантотенат кальция, 30 мг; ниацин,
45 мг; фолиевая кислота, 1,2 мг; биотин, 0,18 мг;
холин (в виде хлорида холина), 700 мг; Cu, 8 мг; Мн,
100 mg; Фе, 80 мг; I, 0.35 mg; Се, 0,15 мг
d) добавка цинка, добавленная вместо эквивалента
вес кукурузного крахмала
e) определяется путем анализа; Каждое значение основано на
Тройное определение
Сбор образцов и анализ:
Образцы крови были взяты у каждой птицы через
сердечная пункция и затем центрифугированная для сбора урожая
сыворотки для определения инсулина и глюкозы
концентрации. Цыплят немедленно убили
шийка матки дислокация. Поджелудочная железа и мышцы бедра
образец был заморожен в жидком азоте, пока не будет использован для
Лабораторное исследование.
Испытания:
Глюкоза в плазме была количественно измерена глюкозой
метод оксидазы-пероксидазы с использованием комплекта, поставленного
SPINREACT, Испания (Ref: 1001190). Инсулин сыворотки
был определен с использованием ультрачувствительных куриц
Инсулин ELISA Kit (Кат.No E-EL-ch 1528,
Elabscience, Пекин) после производителя
инструкции, было определено содержание гликогена в печени
согласно Caruso et al, [1] концентрации цинка в
Цитоплазма клеток поджелудочной железы была определена
индуктивно соединенная плазменная спектроскопия аргона
(модель 9000, Thermo Jarrell Ash, Waltham, MA) как
описан Ли и др. [7]. Мускульный рецептор инсулина,
Фосфорилирование рецепторов инсулина, рецептор инсулина
субстрат-1, серин/тереонин-киназа.
Фосфоинозитид-3-киназа и транспортер глюкозы
белок 4 был определен с помощью ультрачувствительного
курины ELISA наборы ( Кат. No E-EL-ch 1110,
Elabscience, Пекин; KHR9121, Invitrogen, США;
KT-56519, Kamiga biomedical, США; JM-K453-
40,MBL, США; E-EL-ch0531, Elabscience, Пекин
и AMSE12G0201, AMSbio, Великобритания.) соответственно
Следуя инструкциям производителя.
Изоляция РНК, обратная транскрипция и
цепная реакция полимеразы:
Общая РНК была приготовлена из замороженной
мышечный порошок с использованием колонки E.Z.N.A ™.spin
Комплект для экстракции РНК (Omega Bio-Tech, Cat NO)
R6834-01, Канада) после производителя
инструкции. Концентрации РНК были измерены
с помощью спектрофотометрии (OD 260 нм) и РНК
целостность была электрофоретически проверена с помощью
бромистый этидий. После лечения ДНАзой (Ambion,
Clinisciences, Монтруж, Франция), РНК была обратной
транскрибируется с помощью Super Script II RNase H Reverse
Транскриптаза (Invitrogen, Карлсбад, Калифорния, США)
наличие Random Primers (Promega,
Charbonnièresles- Bains, Франция). Полимеразная цепочка
Реакция (ПЦР) проводилась с помощью 2720
термоциклер (Applied Biosystems, США). Использование
ПЦР мастер-микс (Qiagen USA) после
инструкции производителя и использование конкретных
(таблица 2). Продукты ПЦР были проанализированы на
106
Адвокат Environ. Biol., 7(1): 104-108, 2013
2% гель агарозы в 90 мМ трисборате, 2 мМ ЭДТА
буфер (TBE), pH 8, и визуализируется окрашиванием
бромид этидия и ультрафиолетовая трансиллюминация, для
количественная оценка, абсолютные оптические плотности
(OD) сигналов РТ-ПЦР были получены
дентиметрическое сканирование с помощью анализа изображения
система (1-D Manager; TDI Ltd.). Ценности для
конкретные цели были нормализованы в соответствии с
β-актина для выражения произвольных единиц относительного
изобилие конкретных сообщений (т.е. относительное
выражения).
Статистический анализ:
Данные были статистически проанализированы SPSS
версия 20. Статистические пакеты (IBM 1 New Orchard)
Роуд Армонк, Нью-Йорк 10504-1722 Юнайтед
государства). Данные были представлены в среднем ± SD, n = 10.
Статистические различия между группами
Использование t-теста студента. Различия
считается значимым, когда p < 0,05 [14].
Таблица 2: Примеры, используемые для цепной реакции полимеразы:
Ген
Первоначальная последовательность
Продукт
размер bp
Анна
линг
(°C)
Присоединение Нет ссылки
IR F 5\ TTTGGATGGTTTATGAGGG 3\
383 58 XM_00123339
8.1
R 3 [2] \GCCAGGTCTGTGAACAAA 5\
IRS 1 F 5 \
490 58 NM_00103157
R 3\ GTACGCTTGTCCGTAACG 5\ 0,1
βактин F 5\ AGCCATGTACGTAGCCATCC3\
230 55 НМ_ 205518.1 Афифи и
5\ CTCTCAGCTGTGGTGGTGAA3\ Алкалади 2011
Результаты:
Таблица 3: Влияние дефицита Zn и добавок на глюкозу в сыворотке, инсулин в сыворотке, мышечный гликоген и поджелудочную железу Zn.
Группа Глюкоза в крови (мг/дл) Инсулин в сыворотке (нг/мл) Гликоген (мг/кг) Зн поджелудочной железы (мкг/мл цитозол)
I 275 ± 13.2 0.76 ±0.07 53.7 ± 4 15.7 ± 2.5
II 486.6 ± 7.6a 0.25 ± 0.05b 27.7 ± 2.5b 10.3 ± 2b
III 225 ± 5fg 0.58 ± 0.8fk 47 ± 3.6fh 26.3 ± 1.5fh
a, b, c представляют статистическую разницу относительной группы I группы II при (0,001, 0,01 и 0,05) соответственно. d, e, f представляют собой статистическую
Разница относительной группы I в группе III (0,001, 0,01 и 0,05) соответственно. g,h,k представляют статистическую разницу группы III
относительная группа II при (0,001, 0,01 и 0,05) соответственно.
Таблица 4: Влияние дефицита Zn и добавок на мышцы сигналы инсулина
G ИР
(нг/мл)
ИРП
(нг/мл)
налоговой службы
(нг/мл)
АКТ
(нг/мл)
ПИ3К
(нг/мл)
ГЛУТ4
(нг/мл)
Экспрессия гена IR
(произвольная единица)
Экспрессия гена IRS1
(произвольная единица)
I 23 ± 2.6 4.3 ± 1.2 33.3±1.5 2.2 ± 0.3 16.3 ± 1.5 2.5 ± 0.2 3.1 ± 0.62 11.3 ± 1.32
II 25 ± 6.1 2.5 ± 0.5c 32±2 1.5 ± 0.2c 6.3 ± 1.5c 1.3 ± 0.3c 2.9 ± 0.71 10.6 ± 1.22
III 21 ± 2.1 5.3 ±
0.8k
34.7 ±1,5 3,2 ±
0.3фх
25.3 ±
2.5фх
4 ± 1k 3.2 ± 0.42 12.3 ± 2.45
G; группа. ИК; рецептор инсулина. ИРП; Фосфорилирование рецептора инсулина. налоговой службы; субстрат рецептора инсулина-1. АКТ; Серин/тереонин киназа. ПИ3К;
фосфоинозитид-3-киназа. ГЛУТ4; Белок-транспортер глюкозы 4. a,b,c представляют статистическую разницу относительной группы II
(0,001, 0,01 и 0,05) соответственно. d,e,f представляют статистическую разницу относительной группы I группы III при (0,001, 0,01 и 0,05)
соответственно. g,h,k представляют статистическую разницу относительной группы III и группы II при (0,001, 0,01 и 0,05) соответственно.
Влияние дефицита Zn или добавок на
глюкоза сыворотки, мышечный гликоген, инсулин сыворотки
и поджелудочной цитозольной концентрации Zn:
Дефицит цинка у куриц сопровождается
значительное повышение уровня глюкозы в крови (0,001),
снижение мышечного гликогена, сывороткового инсулина и
поджелудочной цитозольной концентрации цинка (0,01).
В отличие от добавки Zn к курице
значительно снижает уровень глюкозы в крови и повышает
Мышечный гликоген, сыворотковый инсулин и поджелудочная железа
цитозольные концентрации Zn, если сравнивать их с
контрольных или Zn-дефицитных цыплят (таблица 3).
Влияние дефицита Zn или добавок на
молекулы сигнала мышечного инсулина:
Либо дефицит Zn или добавки не
значительно влияет на концентрации или гены
Выражение как IR, так и IRS-2. В то время как Zn
Дефицит значительно снижает концентрацию
Мышечный IRP, AKT, PI3K и GLUT4, Zn
Дополнение значительно увеличивает вышеуказанное
упомянутые параметры. .
Обсуждение:
Курищеводство сегодня становится высоким
установленное производство из-за растущего высокого
требования корабельного белка, который можно получить от
высокий рост крысы курицы. Основная колонна этого
производство является диетой, которая в основном состоит из углеводов
зависит от метаболизма углеводов в основном
контролируется гормоном инсулина». У млекопитающих инсулин
модулированный синтез, хранение, секреция и сигнализация
статусом Zn, но не установленным у куриц. Это
работа - это испытание, чтобы узнать модуляционный эффект Zn
состояние синтеза инсулина и инсулиновых сигналов в
курицы.
107
Адвокат Environ. Biol., 7(1): 104-108, 2013
Рис. I: уровень экспрессии мРНК для IR, IRS-1 и бетактина, M; ДНК-маркер, 1; контрольная группа, 2 Zn
дефицитная группа, 3; Zn дополненная группа.
Текущие результаты показывают, что в отличие от
Зн-добавленные курицы, Zn-дефицитные курицы
показали указы в поджелудочной железе Zn, сыворотковый инсулин,
Гликоген печени и повышение уровня глюкоза в крови. Действительно
Результаты взаимосвязаны и объясняют друг друга. В
снижение концентрации поджелудочного цитозола Zn
связанный с дефицитом Зн в рационе питания, где поджелудочная железа
содержит большое количество Zn и является первым органом
от дефицита Zn. Снижение сыворотки
инсулин в группе с дефицитом Zn и его увеличение в Zn
дополненный один указывает на важность Zn в
регулирование уровня инсулина в сыворотке, это может быть
через регулирование экспрессии генов инсулина или инсулина
модификации, или хранения, или выведения или может быть все
Эти процессы. Инсулин важен для входа
глюкозы к клеткам печени и синтез гликогена это
объяснить повышение уровня глюкозы в крови и
снижение концентрации гликогена в печени. В
Вышеуказанные объяснения подтверждаются результатами
получены в группе, дополненной Zn, где Zn
дополнение исчезает все эффекты дефицита Zn,
это показало, что Zn является причиной этого воздействия (
таблица 3).
Общее содержание Zn2+ млекопитающих
поджелудочная железа высока, и эти ионы в основном локализированы
на островку бета-клетку. Соответственно, Zn2+ играет
Важная роль в синтезе и хранении инсулина.
Действительно, общая концентрация Zn2+ достигает миллимолярного уровня.
уровни внутри плотноядренной гранулы,
где два иона Zn2+ координируют шесть инсулинов
мономеры для формирования гексамерной структуры, на которой
на основе кристаллов инсулина [3]. Было сообщено
поджелудочная железа является самой чувствительной мягкой тканью для
пищевой Zn для цыплят, и поджелудочной железы концентрация Zn
оказался полезным показателем для Zn
требования бройлеров [5,13] сообщили, что в
контраст к добавлению Zn, db / db мыши кормили
диета с низким содержанием Zn имела более высокую глюкозу в сыворотке (17%)
и более низкие концентрации инсулина в сыворотке (63%).
, чем db/db мыши кормили Zn-адекватной диетой. В
взаимодействия между Zn, инсулином и глюкозой
гомеостаз является сложным, и дефицит Zn может
вызывать состояние дефицита инсулина, вмешиваясь
с хранением или активацией инсулина [8].
Либо дефицит Zn или добавки не
воздействие на экспрессию генов IR и IRS-1 и
концентрации, но IRP, PI3P, KAT и GLUT4
были ингибированы дефицитом Zn и активированы Zn
дополнения (таблица 4 и рис. 1). Это свидетельствует о том, что,
Zn не влияет на действие инсулина на рецепторы инсулина
но его действие апеаре пострецептор либо через
Активация рецептора тирозинкиназы
Фосфорилирование или активация пути PI3K/KAT
приводит к активации GLUT4, которая увеличивает
вход глюкозы в мышечные клетки. Несколько способов
Описаны действия для объяснения улучшения
действие инсулина Zn. Похоже, что
Zn может иметь прямое инсулиноподобное действие, которое
Это может быть вызвано стимуляцией пострецептора.
белки Akt и PI3-киназа [10] Несколько потенциалов
механизмы были предложены для воздействия Zn
действие инсулина, включая роль для Zn для повышения
Фосфорилирование тирозинкиназы [13].
Некоторые из инсулиномиметических эффектов цинка могут
объясняется индукцией транслокации
ГЛУТ к плазменной мембране, через активацию
из одной зависимой от цинка молекулы, реагирующей на инсулин
аминопептидаза (IRAP), которая выражается и
характеризуется жиром и мышцами в качестве инсулиновой цели
ткани, что приводит к увеличению поглощения глюкозы
в клетки ткани, тем самым снижая уровень глюкозы в крови
уровень [11].
Как и инсулин, цинк повышает поглощение глюкозы в
фибробласты и адипоциты, что предполагает
вовлечение цинка в этот путь. Исследование
воздействие цинка на трансдукцию сигнала инсулина, он
Было замечено, что цинк приводит к тирозину
фосфорилирование β-подединицы инсулина
рецептор, но в меньшей степени по сравнению с инсулином,
и что IRS, похоже, не играет роли в
повышение поглощения глюкозы в ответ на цинк
стимул. Согласно этой модели, которая предлагает
активация PI3K без участия IRS,
Цинк может вызывать производство H2O2
эпидимальные клетки, которые в свою очередь вызывают активацию
фокальной адгезионной киназы (FAK) и FAK могут наконец
активировать путь PI3K-Akt [11].
Поддержка участия цинка в
Фосфорилирование инсулинового рецептора
Haase и Maret [4], которые идентифицировали PTP1B как
чувствительная цель ионов цинка и важная
регулятор состояния фосфорилирования инсулина
рецептор. Ингибирование PTP1B ионами цинка, которые
может быть освобожден от металотионина (МТ), приводит
108
Адвокат Environ. Biol., 7(1): 104-108, 2013
повышенный статус фосфорилирования инсулина
рецептор, вызывающий пострецепторные события.
Учитывая, что окислительный стресс приводит к освобождению
цинка от МТ и к клеточному исчерпанию цинка, это
состояние, а также дефицит цинка из-за снижения
усвоение, увеличение экскреции или увеличение
требования могут привести к сахарному диабету
Кроме того, цинк увеличивает фосфорилирование
остатки серина и, следовательно, активация Акт в
предадипоциты и адипоциты, тем самым повышая
ГЛУТ транслокация. Этот эффект может быть блокирован
вортманнин, ингибитор PI3K, подчеркивая
важность PI3K для активации Акта цинком
[13].
Вывод:
Можно сделать вывод, что, как млекопитающие Zn
активирует ß-клетки для производства инсулина и увеличивает
сигналы инсулина в мышцах через активацию PI3KAKT
пути и GLUT4. Поэтому играет важную роль
Глюкозный гомеостаз у куриц.
Ссылки
1. Карусо М., К. Миле, П. Формисано Г.
Кондорелли, Г. Бифулько, А. Олива, Р. Ауриккио,
Г. Рикарди, Б. Капальдо, Ф. Бегино, 1997 год. Дж.
Биология, химия. , 272: 7290-7297.
2. Дюпон, Ж., М. Деруэ, Ж. Саймон и М. Тауэ,
1999. Кортикостерон изменяет сигнализацию инсулина в
куриная мышца и печень на разных этапах
Журнал эндокринологии, 162: 67-76.
3. Элиса А., Белломо, Гарги Меур и Гай А.
Руттер, 2011 год. Глюкоза регулирует свободный цитозол
Концентрация Zn2+, Slc39 (ZiP), и
Экспрессия гена металлотионеина в первичном
Остров поджелудочной железы β-клетки. Журнал биологии
Chemistry, 286(29): 25778-25789.
4. Haase, H., W. Maret, 2005 год. Белок тирозин
фосфатазы как объекты комбинированного
Инсулиномиметическое действие цинка и окислителей.
Биометаллы. , 18(4): 333-8.
5. Хуан, Ю.Л., Л. Лу, Х.Г. Лу и Б. Лю, 2007 год.
Оптимальный уровень пищевого цинка для бройлеров
кормить кукурузно-соевой диетой. Курица. Наука,
86: 2582 - 2589
6. Лемайрея К., М.А. Равьерб, К.А. Шраенена,
Дж.В.М. Кримерсд, Р. Ван де Плаз, М.
Granvika, L. Van Lommela, E. Waelkensf, F.
Chimientig, G.A. Rutterh, P. Gilonb, P.A. in t
Вельди и Ф.К. Шуита, 2009. Инсулин
кристаллизация зависит от транспортера цинка ZnT8
выражение, но не требуется для нормального
Глюкозный гомеостаз у мышей. PNAS, 106(35):
14872 - 14877.
7. Ли, С., Х. Луо, Б. Лю, Т.Д. Креншоу, Х.
Куанг и Г. Шао, 2004 год. Использование химических
характеристики для прогнозирования относительной биодоступности
дополнительных органических источников марганца для
бройлеров. Дж. Аним. Наука. , 82: 2352-2363.
8. Мин-Ю Чжоу, 3 Энтони Ф. Филиппс, 4 и Бо
Лоннердал, 2010. Материнский дефицит цинка
Крысы влияют на рост и метаболизм глюкозы в
потомство индуцируя резистентность к инсулину
Постнатально. Дж. Нутр. 140: 1621-1627.
9. Мохамед Афифи и Али Алкалади, 2011 год. Эффект
дефицит цинка на пероксисомный пролифератор
Активированные рецепторы и их связь с
Липолиз в печени курицы.2
Международная конференция по окружающей среде
Наука и технология (ICEST 2011)v2-221-
v2-226.
10. Никола Вирнспергер, Жан Роберт Рапин, 2010 год.
Микроэлементы в глюкометаболических расстройствах
Диабетология и метаболический синдром. , 2: 70.
11. Jansen, J., W. Karges, L. Rink, 2009 год. Цинк и
диабет - клинические связи и молекулярные
механизмы. J Nutr Biochem. , 20(6): 399-417.
12. Джудит Янсена, Вольфрам Каргесб, Лотар Ринка,
2009. Клинические связи между цинком и диабетом и
Молекулярные механизмы. Журнал питания
Биохимия, 20: 399-417.
13. Шарон, Ф., Саймон и Г. Карла, 2001 год. Тейлор2
Диетическая добавка цинка ослабляет
Гипергликемия в db/db Экспериментальные мыши
Биология и медицина, 226: 43-51.
14. Steel, R.G.D. и J.H. Torrie, 1960 год. Принципы
и процедуры статистики McGraw-Hill Book
Комп. Inc., Нью-Йорк.